45
Асп ) CH
2
C
O
O
C
-
O
CH
2
( Асп
OH
Отщепление от мицеллы гликомакропептида сопровождается снижением
ее заряда примерно в два раза, уменьшением радиуса примерно на 5 нм, объем
гидратированной мицеллы снижается до 2/3 от ее величины для нативной ми-
целлы, количество связанной воды при рН 6,6 уменьшается почти
в 1,5 раза. Частичная утрата стабилизирующих факторов приводит к снижению
агрегативной устойчивости мицелл.
Если принять среднюю молекулярную массу мицеллы равной 8
⋅
10
8
, со-
держание
κ
-казеина в мицелле 15 % и молекулярную массу
κ
-Кн 1,9
⋅
10
4
, то на
каждую мицеллу приходится примерно 5100 молекул
κ
-казеина. Для образова-
ния ассоциата из двух мицелл требуется осуществить гидролиз 10 тыс. связей
Фен
105
-Мет
106
.
При тех концентрациях химозина, который используется в тех-
нологии, на одну молекулу фермента приходится до 100 мицелл.
Вторая неферментативная стадия неизбежно запаздывает, поскольку тре-
буется определенное время для изменения состояния поверхности мицеллы.
Однако при некотором запаздывании процесс агрегации пара-
κ
-казеи-новых
мицелл протекает параллельно с ферментативной стадией.
Визуально образование сычужного геля становится заметным после про-
теолиза значительного количества
κ
-Кн (80-85 %). Сначала образуются линей-
ные агрегаты белковых частиц. Эта стадия сопровождается повышением вязко-
сти молока. На следующей стадии при продолжающемся гидролизе
κ
-казеина
гидрофобность поверхности мицелл возрастает, линейные цепочки начинают
соединяться так называемыми перекрестными связями, т.е. начинается форми-
рование пространственной сетки. Состояние с минимальным количеством
межмицеллярных связей, которых достаточно для образования пространствен-
ной структуры геля, называется гель-точкой. До гель-точки система сохраняет
свойства золя, после – образуется гель. Время достижения гель-точки называет-
ся временем сычужного свертывания.
Степень сычужной коагуляции зависит от температуры и рН среды. Оп-
тимальная температура для сычужного фермента 42,5
0
С. Дальнейшее повыше-
ние температуры приводит к увеличению продолжительности свертывания
вследствие взаимодействия с денатурированным
β
-лактоглобулином, вызы-
вающим экранирование чувствительной к химозину пептидной связи. По этой
же причине молоко, предназначенное для производства сыра, пастеризуют в
щадящем режиме, с целью снижения степени денатурации сывороточных
белков.
При температуре ниже 10
0
С молоко практически не свертывается. При
этом первая ферментативная стадия протекает, но вторая – агрегация дестаби-
лизированных мицелл – не происходит, поскольку эффективность гидрофоб-
ных взаимодействий при понижении температуры резко снижается.
