42
мицелл, ликвидирует ворсистый внешний слой, вследствие чего резко снижает-
ся агрегативная устойчивость казеиновых мицелл.
κ
-Казеин, от которого фер-
ментативно отщеплен гликомакропептид, так называемый пара-
κ
-казеин, как
отмечалось ранее, утрачивает способность стабилизировать структуру казеи-
новых мицелл.
Гидрофобные участки по месту отщепления гликомакропептида опреде-
ляют последующую агрегацию мицелл в пространственную структуру геля.
Ферменты, осуществляющие коагуляцию, обусловленную отщеплением
от
κ
-казеина гидрофильных фрагментов, называются молокосвертывающими.
Следует отметить, что гидролизовать
κ
-казеин с отщеплением гликомакропеп-
тида могут многие протеолитические ферменты. Однако действие большинства
известных протеолитических ферментов не ограничивается только отщеплени-
ем от казеиновой мицеллы гликомакропептида. Как правило, гидролиз казеинов
идет более глубоко по многим пептидным связям, что, в конечном итоге, может
привести к растворению образующихся гелей. Так, трипсин очень быстро обра-
зует гель, но так же быстро его разрушает за счет гидролиза пептидных связей в
казеинах.
В технологии сыроделия пригодны только те ферменты, которые очень
быстро гидролизуют пептидную связь между гидрофильным и гидрофобным
участками
κ
-казеина. Обычно это связь, образованная фенилаланином (остаток
105) и метионином (остаток 106). Способность быстро гидролизовать связь
Фен
105
- Мет
106
в
κ
-Кн называют молокосвертывающей активностью, в отличие
от способности гидролизовать другие связи в белках, получившей название
протеолитической активности. Общая протеолитическая активность молоко-
свертывающих ферментов должна быть как можно более низкой по отношению
к молокосвертывающей.
Оптимальным соотношением между молокосвертывающей и протеоли-
тической активностью обладает фермент химозин, или реннин (табл. 1.7). Хи-
мозин гидролизует в
κ
-казеине связь Фен
105
-Мет
106
в 200 раз быстрее, чем дру-
гие пептидные связи. Именно на этом свойстве и основано его предпочтитель-
ное применение в сыроделии. Химозин специфичен к связи Фен
105
-Мет
106
только в составе казеина, не гидролизуя ее в ди-, три- и тетрапептидах. Для
взаимодействия фермента и субстрата большое значение имеют и длина поли-
пептидной цепи, и, что не менее важно, аминокислотное окружение связи
Фен
105
-Мет
106
. Установлено, что протеолиз ускоряется при наличии серина в
положении 104, одного из трех остатков гистидина в положениях 98, 100 или
102, лизина в положении 111 и (или) 112, пролина в положениях 99, 101, 109,
110. В результате определенного аминокислотного окружения связь
Фен
105
-Мет
106
выступает из молекулы
κ
-казеина и легко входит в карман спе-
цифичности химозина.
Интересно отметить, что связь Фен
105
-Мет
106
содержится в белках не всех
видов молока. Так,
κ
-казеины женского молока и молока свиньи содержат в
положении 106 изолейцин вместо метионина, тем не менее, эта пептидная
связь, хотя и немного медленнее, гидролизуется химозином. Это еще раз под-
