34
фагоцитарными клетками и компонентом комплемента, обеспечивая его акти-
вацию.
Основная структурная единица иммуноглобулина любого изотипа состо-
ит из двух одинаковых легких и двух одинаковых тяжелых полипептидных це-
пей, связанных дисульфидными связями. Иммуноглобулины каждого класса –
IgG, IgA, IgM, IgE – имеют свой характерный тип тяжелой цепи –
γ
,
α
,
μ
,
ε
со-
ответственно. Тип тяжелой цепи определяет класс и подкласс иммуноглобули-
нов. Так, у человека в соответствии с типом тяжелой цепи
γ
1
–
γ
4
, четыре под-
класса IgG – IgG1, IgG2, IgG3, IgG4 с содержанием 66, 23, 7 и 4 % соответст-
венно. В коровьем молоке содержится только два подкласса, причем содержа-
ние IgG1 в 4-7 раз превышает содержание IgG2, а в молозиве в
15-20 раз.
Несмотря на большое разнообразие, в иммуноглобулинах соблюдается
общий принцип строения. Рассмотрим его на примере IgG, на долю которого
приходится 70-75 % общего количества, причем структура IgG коровьего моло-
ка полностью аналогична IgG человека (рис. 1.8).
Меньшие по размерам полипептидные цепи (легкие, L – от анг.
light
)
имеют молекулярную массу 25 кДа и одинаковы по строению у всех классов.
Более крупные цепи (тяжелые, Н – от англ.
heavy
) с молекулярной массой
50-77 кДа структурно различны у разных классов и имеют незначительные от-
личия по подклассам.
Легкие цепи состоят из двух различных областей. С-концевая область
(приблизительно 107 аминокислотных остатков) одинакова, за редким исклю-
чением, у легких цепей всех типов. Поэтому она названа константной, или
С
L
-областью. Дя N-концевой области как легких, так и тяжелых цепей, харак-
терна вариабельность, или множественность вариантов аминокислотной после-
довательности, из-за чего она названа вариабельной V
L
и V
H
соответственно.
Константная часть тяжелой цепи подразделяется на три структурно обособлен-
ные области: С
Н1
, С
Н2
, С
Н3.
И вариабельные, и константные области легких и
тяжелых цепей образуют стабилизированные внутрицепочечными дисульфид-
ными связями глобулярные структуры, называемые доменами. Каждая дисуль-
фидная связь замыкает пептидную петлю из 60-70 аминокислотных остатков,
при этом пептидная петля, замкнутая дисульфидной связью, – это центральная
часть домена, в котором примерно 110 аминокислотных остатков.
