31
то в составе
β
-Лг и
α
-Ла его содержание составляет соответственно пять и во-
семь остатков, что предопределяет высокую склонность к образованию ди-
сульфидных связей, стабилизирующих пространственную структуру белков.
В главных сывороточных белках, в отличие от казеинов, незначительным
является содержание пролина. Например, если в полипептидной цепи
β
-казеина
имеется 35 фрагментов пролина, что составляет 16,7 % от всего содержания
аминокислот, то
β
-Лг содержит восемь фрагментов Про (4,9 %), а полипептид-
ная цепь
α
-Ла включает всего два пролина, что составляет 1,6 %.
Полярные и неполярные аминокислоты сравнительно равномерно рас-
пределены вдоль полипептидной цепи. Такой аминокислотный состав обуслов-
ливает структурную организацию на вторичном уровне. Так, у
β
-Лг доля не-
упорядоченной структуры составляет всего 17 % (для сравнения у
-Кн – 90-98 %), при этом доля
α
-спирали – 15 %, параллельной струк-
туры – 50 %, антипараллельной – 18 %.
1
α
s
В
α
-Ла доля упорядоченных вторичных структур ниже, чем в
β
-Лг, и со-
ставляет 40 %, однако, оба главных сывороточных белка имеют компактную
глобулярную третичную структуру. Хотя в составе этих белков отсутствуют
серинфосфаты и углеводы, из-за высокого содержания полярных аминокислот,
глобулы хорошо сольватированы, что делает их достаточно агрегативно устой-
чивыми даже в изоэлектрической точке. Только после термообработки, вызы-
вающей денатурацию сывороточных белков, происходит раскручивание поли-
пептидных цепей с открытием функциональных групп цистеина, ионогенных
аминокислот, полярных нейтральных, между которыми возможно образование
дисульфидных, водородных связей, электростатических взаимодействий, что
сопровождается образованием димеров и олигомеров белковых молекул. Более
того, денатурированные сывороточные белки, особенно
β
-Лг, способны к обра-
зованию комплексов с казеиновыми мицеллами, влияющих впоследствии на
технологические свойства пастеризованного молока.
β
-Лактоглобулин – наиболее важный в количественном и качественном
отношении сывороточный белок. В молоке он находится в виде димера, каж-
дый мономер состоит из 162 аминокислотных остатков. Предполагается, что
главную роль в димеризации играют электростатические взаимодействия меж-
ду ионогенными фрагментами аминокислот. При температуре выше 30
0
С ди-
мер распадается на мономерные структуры.
Известны семь генетических вариантов
β
-Лг: A, B, С, D, Е, F, G. Напри-
мер, вариант А отличается от варианта В заменой в положении 64 остатка Гли
на остаток Асп и в положении 118 – Ала на Вал.
Субъединица
β
-Лг имеет две дисульфидные связи между остатками цис-
теина в положении 66 и 160, 106 и 119 (или 106 и 121) и одну свободную
сульфгидрильную (тиольную) группу у остатка цистеина в положении 121
(или 119). Свободная тиольная группа
β
-Лг при рН ниже 7 и невысоких темпе-
ратурах располагается внутри глобулы. При действии денатурирующих факто-
ров (повышение температуры, увеличение рН) тиольные группы открываются,
