25
а б в
Рис. 1.4. Стереоконфигурации аминокислот:
а
– глицина;
б
– аланина;
в
- изолейцина
Известно, что фракции казеина при небольшой молекулярной массе об-
ладают высокой средней гидрофобностью (табл. 1.5), которая находится в пре-
делах от 1,84 до 8,45 кДж/остаток, причем 80 % всех изученных белков имеют
сравнительно низкую гидрофобность в пределах 3,8-5,0 кДж/остаток.
Таблица 1.5
Некоторые показатели фракций казеина
Показатель
1
α
s
-
Кн
2
α
s
-Кн
β
-Кн
κ
-Кн
Молекулярная масса
Количество аминокислотных остатков
Количество фосфатных (серинфосфатных)
групп
Количество цистеина
Средняя гидрофобность, кДж/остаток
23600
199
8 (8-9)
0
4,43-5,19
25200
207
11(10-13)
2
4,17
24000
209
5
0
5,15-5,56
19000
169
1 (1-2)
2
4,64-5,36
Гидрофобный эффект в казеиновой фракции молока проявляется в том,
что неполярные фрагменты казеинов локализуются внутри гидрофобного ядра,
а заряженные гидрофильные фрагменты – на его поверхности. Таким образом,
в поверхностном слое субмицелл содержатся фосфосериновые остатки
-,
- и -казеинов, а также гликомакропептидная часть
κ
-казеина; последний
занимает при этом значительную часть поверхности субмицеллы. Удаление из
водной фазы гидрофобных фрагментов казеинов снижает структурные напря-
жения воды. Хотя организация самих казеиновых молекул в субмицеллы и со-
провождается уменьшением энтропии, в целом, за счет роста энтропийной со-
ставляющей всей системы и малых изменений энтальпии изменение функции
Гиббса становится отрицательным (табл. 1.6).
1
α
s
2
α
s
β
Гидрофобные взаимодействия по энергии малы (0,84-8,3 кДж/моль), од-
нако, высокое содержание неполярных аминокислот в казеинах дает заметный
выигрыш в энергии при образовании гидрофобного ядра. Гидрофобные взаи-
модействия усиливаются при повышении температуры до 60
0
С, а затем осла-
