23
6BA
B A
BA
1 αα
2
3
r
I
I
II
U
+
−=
, (1.1)
где
I
A
и
I
В
– потенциалы ионизации взаимодействующих молекул;
α
А
и
α
В
– поляризуемость взаимодействующих молекул;
R
– расстояние между цен-
трами взаимодействующих молекул.
Дисперсионные силы очень короткодействующие (
U
~
6
1
r
). С другой
стороны, из соотношения (1.1) следует, что энергия дисперсионного взаимо-
действия сильно возрастает даже при незначительном сближении взаимодейст-
вующих фрагментов R.
В агломерате III (рис. 1.3) гидрофильные фрагменты Х растворенного
дифильного вещества направлены в сторону воды. Такое расположение обеспе-
чивает сильное сольватационное взаимодействие между этим фрагментом и
растворителем, что ведет к значительному снижению уровня дестабилизации
молекул воды.
Оба этих фактора – дисперсионное взаимодействие и сольватация поляр-
ных фрагментов – определяют термодинамическую стабильность агломерата
III. Расположение молекул растворенного вещества в структуре, подобной III,
более упорядоченное, и оно объясняет уменьшение энтропии при растворении
дифильных соединений. Рассмотренные закономерности ассоциации дифиль-
ных молекул в воде в более крупные агломераты часто и объединяют термином
«гидрофобный эффект».
Большинство белков за счет наличия в полипептидной цепи как поляр-
ных, так и неполярных фрагментов аминокислот могут рассматриваться как
дифильные или содержащие дифильные участки. В качестве дополнительной к
информации, представленной ранее, можно отметить, что
κ
-Кн включает гид-
рофильный участок на С-конце (гликомакропептидная часть) и гидрофобный
N-конец (остатки 1-105), занимающий две трети полипептидной цепи;
-Кн
содержит
три
гидрофильных
участка,
расположенных
между
8-16, 56-61, 129-133 аминокислотными остатками, и один гидрофобный С-
конец (остатки 160-207).
2
α
s
По-видимому, поведение казеинов в воде будет подчиняться тем же зако-
номерностям, что и неполярных углеводородов и низкомолекулярных дифиль-
ных соединений.
Склонность веществ к гидрофобным взаимодействиям часто оценивают
через гидрофобность. В частности, гидрофобность аминокислот определяется
экспериментально по величине констант равновесного распределения амино-
кислот между водой и слабополярным растворителем, обычно высокомолеку-
лярным спиртом, например октанолом:
непол
вода
х
х
K
=
,
