106
2.1. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ
Белки мышечной ткани классифицируются на белки саркоплазмы, к ко-
торым относятся растворимые в воде белки; белки миофибрилл – растворимые
в солевых растворах, и белки стромы – нерастворимые в водно-солевых
растворах.
2.1.1. Белки саркоплазмы.
Строение и функции миоглобина
Белки саркоплазмы составляют 20-25 % всех мышечных белков. К ним
относятся миоген, миоальбумин, глобулин Х и миоглобин. Первые три
белка относятся к простым. С точки зрения аминокислотного состава они яв-
ляются полноценными и хорошо усваиваются. Изоэлектрическая точка
миогена – 6,0-6,7; миоальбумина – 3,0-3,5; глобулина Х – 5,2.
Особую роль из белков саркоплазмы играет миоглобин, отличительным
свойством которого является способность связываться с кислородом с образо-
ванием устойчивого комплекса. В функционирующей мышечной ткани он яв-
ляется накопителем кислорода. В отсутствие кислорода миоглобин называется
дезоксимиоглобином (Mb), а в комплексе с кислородом – оксимиоглобином
(MbО
2
). В мясе миоглобин определяет всю цветовую окраску как мяса, так и
мясопродуктов. В связи с чем строение и свойства миоглобина рассмотрим бо-
лее детально.
Миоглобин состоит из одноцепочечного белка глобина и связанного с
ним железопорфиринового комплекса – гема.
Гем, или протогем – координационное соединение железа (II) и прото-
порфирина. Электронное строение гема и последующие его функции целесооб-
разно рассмотреть на основе схемы биосинтеза этой структурной единицы.
Большая часть гема (около 85 %) у животных синтезируется в костном мозге, а
остальная часть в печени.
Исходными метаболитами являются сукцинил-КоА, образующийся в ми-
тохондриях в реакциях цикла Кребса, и аминокислота глицин.
Реакция катализируется 5-аминолевулинатсинтазой с пиридоксальфос-
фатом в качестве кофермента. Роль пиридоксальфосфата сводится к активации
глицина через образование шиффового основания. После активации
α
-углерод
глицина присоединяется к атому углерода карбонильной группы сукцината с
образованием
α
-амино-
β
-кетоадипата:
