114
-
-
-
-
-
20
40
60
80
100
I
I
I
I
I
20 40 60 80 100
P
,
мм рт. ст.
α
Рис. 2.6. Кривая насыщения кислородом миоглобина
В состоянии равновесия при любом произвольном значении
α
и соответ-
ствующем ей давлении О
2
скорость оксигенации и скорость обратного процес-
са, очевидно, равны. Скорость прямого процесса пропорциональна давлению О
2
(общему или парциальному) и количеству несвязанного с кислородом мио-
глобина,
n
несв
=
n - n
α
= n
(1 -
α
). Таким образом, имеем
2
O
1 пр
) - (1
P nk V
α =
, (2.1)
где
k
1
– константа скорости прямого процесса.
С другой стороны, скорость дезоксигенации пропорциональна количеству
оксигенированного миоглобина
n k V
α=
2
обр
, (2.2)
где
k
2
– константа скорости обратного процесса.
Из равенства выражений (2.1) и (2.2) следует
,
) - (1
2
O
1
2
n k P nk
α= α
,
1
2
O
2
1
P
k
k
=
α−
α
Или
,
1
2
O
KP
=
α−
α
(2.3)
где
K –
константа равновесия процесса связывания О
2
с миоглобином.
Уравнение (2.3) можно привести к виду
.
1
KP
KP
+
=α
(2.4)
Выражения (2.3) и (2.4) называются уравнениями Хилла, которые описы-
вают степень поглощения кислорода миоглобином.
Как видно из рис. 2.6, при невысоких давлениях кислорода миоглобин его
легко отдает, степень насыщения очень низкая.
Оксимиоглобин придает мышечной ткани ало-красный цвет. В случае мя-
са оксимиоглобин определяет цвет свежего мяса. Однако кислород не отно-
сится к сильным лигандам и в присутствии других, более сильных лигандов, он
легко замещается при сохранении степени окисления иона железа. Так, при
